Michaelis-Menten v

Equação de Michaelis-Menten

A equação de Michaelis-Menten liga a velocidade de uma reação enzimática à concentração de substrato: v = Vmax·[S] / (Km + [S]). Aqui Vmax é a velocidade máxima, atingida quando a enzima está saturada, e Km é a concentração de substrato em que v vale Vmax/2. Esse Km diz o quão bem a enzima segura o substrato, então um Km menor significa afinidade maior. No gráfico, isso vira uma hipérbole de saturação. Faça um exemplo rápido com Vmax = 100, Km = 10 e [S] = 5, e v = 100·5/(10+5) = 33,3. O gráfico de Lineweaver-Burk (1/v vs 1/[S]) endireita a curva numa reta, deixando você tirar Km e Vmax da inclinação e dos interceptos. Michaelis e Menten propuseram a equação lá em 1913.

Aplicações

Ela sustenta a caracterização cinética de enzimas em bioquímica, reaparece na farmacologia em modelos análogos de ligação de receptor, CE50 e CI50, conduz os ensaios de atividade enzimática no laboratório clínico (AST, ALT, amilase) e ajuda a identificar inibidores competitivos e não-competitivos no design de drogas.

Perguntas frequentes

O que representa o Km? É o [S] em que v chega à metade do Vmax. Na prática, mede o quanto a enzima se liga ao substrato, então Km baixo anda junto com alta afinidade.

Quando a equação não é válida? Ela não vale para enzimas multi-substrato, para as alostéricas que dão curva sigmoide (caso da equação de Hill) e sempre que [E] fica na mesma ordem de [S]. Também depende de um estado estacionário para [ES].

Como obter Km e Vmax experimentalmente? Você mede v em vários valores de [S] e, então, ou ajusta a hipérbole direto por regressão não-linear, ou recorre a linearizações como Lineweaver-Burk (1/v vs 1/[S]) e Eadie-Hofstee.